the 蛋白激酶ck23 guide download - 国外医学分子生物学分册

206 全,不会受体内内源性E2的影响[15]。Kodaira同事Xu一年后又报告了2个编码粒细胞集落刺激因子受体(GCR)和有变异ER激素结合区的融合蛋白系统(GCRTmR和 GCRTmR),该系统对Tm敏感,

[16]

但对高浓度E2(1027mol L)仍无反应。Labrie发现第三代SERM中EM2652及其前体EM2800较其它SERM(ICI182780、OH2TAM、RAL、DRD、OH2TOR等)对ERΑ和ERΒ介导的转

2　GoldsteinSRetal.HumReprodUpdate,2000,;6(3):

212

3　EkenaKetal.JBiolChem,1997;272(8):50694　LevensonASetal.CancerRes,1998;58(9):18725　～2):WangHetal.MolCellEndocrinol,1999;156(1

159

6　NorrisJDetal.JBiolChem,1998;273(12):66797　NorrisJDetal.MolEndocrinol,1997;11(6):7478　SpeirsVetal.BrJSurg,2000;87(4):4059　IkedaKetal.FEBSLett,2000;472(1):910　SalernoMetal.IntJCancer,1999;81(2):29911　OesterreichSetal.MolEndocrinol,2000;14(3):36912　KnoblauchR.MolCellBiol,1999;19(5):374813　ChienPYetal.MolEndocrinol,1999;13(12):212214　apapnichVetal.MolEndocrinol,1996;10(4):42015　KodairaHetal.JpnLCancerRes,1998;89(7):74116　XuRetal.JGeneMed,1999;1(4):236

17　LabrieFetal.JSteroidBiochemMolBiol,1999;69(1

录抑制作用明显增强,原因是其除了通过AF22外,还通过AF21功能区发生作用,因为AF21的激活是配体非依赖性并与生长因子、ras癌基因和MAP激酶途径激活的介导有关。而该药则可以通过抑制ras诱导的ERΑ和ERΒ的转录活性和阻断SRC21的激活作用,并通过ERΒ的AF21阻断SRC21的补充[17]。Arteaga还发现体内可通过抵消TGFΒ抗体来对TAM耐药进行逆转[18]。

参

考

文

献

～6):51

18　ArteagaCLetal.JNatlCancerInst,1999;91(1):46

(2000211215　收稿)

1　BurgerHG.HormRes,2000;53(Suppl3):25

蛋白激酶CK23

陈小文综述　刘新光　梁念慈审阅

广东医学院生物化学与分子生物学研究所(湛江,524023)

　　摘要　蛋白激酶CK2是一种高度保守的真核细胞中普遍存在的信使非依赖性丝氨酸 苏氨酸蛋白激酶。它是

)和两个调节亚基Β构成的不均一四聚体。其基本结构、由两个催化亚基(Α和 或Α′基本性质及其功能的研究表明

它在细胞功能调节中具有极其独特和重要的地位。

关键词　蛋白激酶CK2

　　蛋白激酶CK2,曾称为酪蛋白激酶22或 (ca2seinkinase2or ),是一种高度保守的真核细胞中普遍存在的信使非依赖性丝氨酸 苏氨酸蛋白激酶。

)和两个调节亚基Β它是由两个催化亚基(Α和 或Α′

构成的不均一四聚体[1]。它是已知200多种真核蛋白激酶中第一个被发现的蛋白激酶,但它在体内的真正作用及其机制至今仍是个谜。本文仅就该酶的

3

基本性质、结构和功能及其调控作一简要综述。

1　蛋白激酶CK2的发现、命名

1954年Burnett和Kennedy用酪蛋白做人工

底物,发现大鼠肝中存在一种能催化其磷酸化的蛋白激酶活性,这是第一个被发现的蛋白激酶——酪蛋白激酶(caseinkinase,CK)。1969年Pinna等发现CK实际上是两种蛋白激酶的混合物:CK 和CK ,它们的命名是根据它们在磷酸纤维素柱层析中洗脱峰出现的先后次序,它们的性质存在很大差

广东省卫生厅科研基金(A2000487)和广东医学院

标志性成果扶持项目(XK0002)资助